淀粉酶（Amylase，AMS），又称为淀粉分解酶，是水解淀粉和糖原的酶类总称，广泛存在于动植物和微生物中，而存在于谷物中的淀粉酶经发芽后含量会有大幅度的提高。
1811年，俄罗斯康斯坦丁·克尔赫夫氏首先发现淀粉与硫酸共沸能使淀粉变成糖。1814年，他又发现麦芽淀粉酶对淀粉的作用，与硫酸一样得到了糖。直到1883年帕彦氏及裴尔索氏发现用乙醇精炼淀粉酶，才开辟了对淀粉酶研究的道路。1894年，日本的高峰让吉从米曲霉中制备获得了“他卡”淀粉酶，可用作消化剂，开创了近代酶的生产与应用的先河。1908年，法国的Boidin用细菌淀粉酶进行了纺织品的褪浆。1925年，库恩氏根据淀粉酶水解产物的变旋光现象，将淀粉酶分作两大类。1949年，日本开始用微生物液体深层培养法生产细菌α淀粉酶，开启了现代酶制剂的工业生产。1978年，日本的铃木公司等采用固定化细胞技术生产出了α-淀粉酶。
根据淀粉酶对淀粉作用方式的不同，淀粉酶可分为α-淀粉酶、β-淀粉酶、糖化酶、脱支酶。人体内的淀粉酶主要来自胰腺和腮腺，血和尿中淀粉酶显著升高时，可能预示有急性胰腺炎、流行性腮腺炎的风险；减低见于某些肝硬化、肝炎等肝病。
历史
中国早在几千年前就利用麦芽制造麦芽糖。但在科学研究上，1811年俄罗斯康斯坦丁·克尔赫夫氏首先发现淀粉与硫酸共沸能使淀粉变成糖。1814年他又发现麦芽淀粉酶对淀粉的作用，与硫酸一样得到了糖。直到1883年帕彦氏及裴尔索氏发现用乙醇精炼淀粉酶，才开辟了对淀粉酶研究的道路。后来人们对淀粉酶虽作了许多研究，但终因对淀粉本身的构造认识不明确，因而在研究上走了不少弯路并出现了解释上的错误。1894年，日本的高峰让吉从米曲霉中制备获得了“他卡”淀粉酶，可用作消化剂，开创了近代酶的生产与应用的先河。
1908年，法国的Boidin用细菌淀粉酶进行了纺织品的褪浆。1925年，库恩氏根据淀粉酶水解产物的变旋光现象，将淀粉酶分作两大类。水解产物为α-型，有负变旋光作用的称作α淀粉酶。水解产物为β-型，有正旋光作用的称作β-淀粉酶。1940年，买雅氏用淀粉酶的作用，正确地解释了淀粉构造之后，淀粉酶的研究才得到蓬勃的发展。1949年，日本开始用微生物液体深层培养法生产细菌α-淀粉酶，开启了现代酶制剂的工业生产。1953年，德国的Grubhofer与Schleith将聚氨基苯乙烯树脂重氮化，将淀粉酶、胃蛋白酶、羧肽酶与核糖核酸酶等与上述载体结合，制成了多种固定化酶。1978年，日本的铃木公司等采用固定化细胞技术生产出了α淀粉酶。
理化信息
α-淀粉酶
一般为浅黄色粉末或浅棕黄色液体，溶于水，不溶于乙醇、三氯甲烷和乙醚。α-淀粉酶以直链淀粉为底物时，反应一般按两个阶段进行。首先，直链淀粉快速地降解，产生低聚糖（麦芽糖和麦芽二糖），它是α-淀粉酶以随机的方式作用于淀粉的结果。由于α-淀粉酶不能水解麦芽糖分子中的α-1,4糖苷，第二阶段的反应比第一阶段要慢得多，最终将寡糖缓慢地水解成最终产物葡萄糖和麦芽糖。随着淀粉分子的变小，粉浆黏度降低，工业上称这种现象为“液化”。又因产生糊精，也称为“糊精化”。
α淀粉酶的最适pH一般为4.5~7.0，不同来源的α-淀粉酶的最适pH稍有差异。从人类唾液和猪胰腺中得到的α-淀粉酶的最适pH范围较窄，在6.0~7.0；枯草芽孢杆菌α-淀粉酶的最适pH范围较宽，在5.0~7.0；嗜热脂肪芽孢杆菌（Geobacillus stearothermophilus）α淀粉酶的最适pH则在3.0左右；高粱芽α-淀粉酶的最适pH为4.8；麦芽α-淀粉酶的最适pH范围为4.8~5.4；小麦α淀粉酶的最适pH在4.5左右。每一个α-淀粉酶分子中含有1个Ca²⁺，Ca²⁺不直接参与酶-底物配位化合物的形成，其功能是保持酶的结构，使酶具有最大的稳定性和最高的活性。不同来源的α-淀粉酶对热的稳定性也存在差异。枯草芽孢杆菌α-淀粉酶和嗜热脂肪芽孢杆菌α-淀粉酶对热的稳定性特别高。一般α淀粉酶的最适温度为70℃，而细菌α-淀粉酶的最适温度可达85℃以上。α-淀粉酶具有较高的热稳定性，这在食品加工中极为宝贵。在工业生产中，使用α淀粉酶时，须先将一定量的细菌淀粉酶制剂调入淀粉浆液中，加热搅拌，α-淀粉酶随着温度的升高而发挥作用，当达到淀粉糊化温度时，糊化的淀粉颗粒已经成为低分子的糊精，淀粉浆液变为黏度小的溶液。若用其他α-淀粉酶，在淀粉糊化温度时早已失活。
葡糖淀粉酶其特征因菌种而异，大部分制品为液体。由黑曲霉而得的液体制品呈黑褐色，在室温下最少可稳定4个月，最适pH为4.0~4.5，最适温度为60℃。由根霉而得的液体制品需要冷藏，粉末制品在室温下可稳定1年，最适pH为4.5~5.0，最适温度为55℃。大部分重金属，如铜、银、汞、铅等对葡糖淀粉酶均有抑制作用。葡糖淀粉酶能从直链淀粉、支链淀粉和糖原等碳链上的非还原性末端逐一地水解α-1,4-糖苷，将葡萄糖分子切下，并将其构型由α-型转变为β-型。此酶既可分解α-1,4-糖苷键，也可分解α-1,6-糖苷键以及较小的低聚异麦芽糖，但相对水解速度较慢。此外，葡糖淀粉酶亦可加速逆反应，即葡萄糖分子的缩合作用。逆反应的产物主要是麦芽糖和异麦芽糖。如果底物浓度高，反应时间长，也会形成其他的二糖和低聚糖。在此可逆反应中，葡萄糖的最大积累浓度为95%~97%。
β-淀粉酶
β-淀粉酶的性质与影响因素β-淀粉酶为单成分酶，以前对从植物中提取的β-淀粉酶研究较多，来源于不同维管植物的β-淀粉酶对淀粉作用方式虽都一样，但作用最适pH值、稳定性却有差异。
β-淀粉酶最早虽来源于高等植物，但早在1940年就有人发现许多属于芽孢杆菌属的细菌具有β-淀粉酶活性，并发现多黏芽孢杆菌能产生类似于大麦麦芽抽提物的淀粉酶或淀粉酶系。近年来，科学界发现不少微生物能产生β-淀粉酶，研究微生物来源的β-淀粉酶比较活跃，并且在工业生产中得到了应用。钙离子对β-淀粉酶有降低稳定性的作用，这与对α淀粉酶有提高稳定性的效果相反，利用这一差别，可在70℃、pH值6~7、有钙离子存在时，使β-淀粉酶失活，从而纯化β-淀粉酶。
不同来源的β-淀粉酶性质差异很大，见下图。一般来讲，植物来源的β-淀粉酶的酶活最适温度为40~60℃，最适酸度偏酸性；微生物来源的β-淀粉酶热稳定性大都较差，最适酸度一般为中性偏弱碱性，但C. thermosul furogens菌例外，其作用底物的最适温度高达75℃，最适酸度为pH值5.5。为了弄清究竟是哪些氨基酸残基对β-淀粉酶的催化活性起作用，日本学者TOTSUKA A等比较了包括大豆来源在内的8种β-淀粉酶的氨基酸系列，研究发现，在保守区内不同来源的β-淀粉酶氨基酸系列有着惊人的相似。用中性和酸性氨基酸分别取代Asp101和Glu186后，发现大豆β-淀粉酶的催化活性完全丧失，用Gln和Asp单独取代Glu380，得到同样的结果，经上述处理后，圆二色谱以及酶对底物类似物（cyclomaltohexaose）的亲和力没有明显改变。这说明Asp101、Glu186、Glu380是β-淀粉酶催化活性所必需的氨基酸。另外，当Glu345被取代后，大豆β-淀粉酶的活性不到取代前的6%，这说明Glu345也与催化活性有关。当Cys95被Ser（丝氨酸）残基取代后，大豆β-淀粉酶的最适温度由50℃降至30℃，这说明Cys95为大豆β-淀粉酶热稳定性所必需。
葡萄糖淀粉酶
葡糖淀粉酶其特征因菌种而异，大部分制品为液体。由黑曲霉而得的液体制品呈黑褐色，在室温下最少可稳定4个月，最适pH为4.0~4.5，最适温度为60℃。由根霉而得的液体制品需要冷藏，粉末制品在室温下可稳定1年，最适pH为4.5~5.0，最适温度为55℃。大部分重金属，如铜、银、汞、铅等对葡糖淀粉酶均有抑制作用。葡糖淀粉酶能从直链淀粉、支链淀粉和糖原等碳链上的非还原性末端逐一地水解α-1,4-糖苷，将葡萄糖分子切下，并将其构型由α-型转变为β-型。此酶既可分解α-1,4-糖苷键，也可分解α-1,6-糖苷键以及较小的低聚异麦芽糖，但相对水解速度较慢。此外，葡糖淀粉酶亦可加速逆反应，即葡萄糖分子的缩合作用。逆反应的产物主要是麦芽糖和异麦芽糖。如果底物浓度高，反应时间长，也会形成其他的二糖和低聚糖。糖化酶的相对分子质量在69000左右。不同来源的葡萄糖淀粉酶在糖化的最适温度和pH值方面有差别。
脱支酶
不同来源的脱支酶对于底物作用的专一性有所不同，这主要表现在对于各种支链低聚糖以及茁霉多糖的分解能力上。产气荚膜杆菌所产生的脱支酶能够分解茁霉多糖，因而特将这种类型的脱支酶称为茁霉多糖酶。假单胞菌感染所产生的脱支酶则不能切开茁霉多糖的α-1,6-糖苷。从脱支酶对各种分支低聚糖的作用结果来看，所有脱支酶对于潘糖、异麦芽糖、异潘糖等α-1,6-糖苷键只有1个葡萄糖残基的低聚糖，或仅含α-1,6-糖苷键的多糖都没有作用。也就是说可切开的α-1,6-糖苷键的两端，至少应含有2个以上的α-1,6-葡萄糖单位。
普鲁兰酶的酸热稳定性比前者高，现在用得最多的是Nove公司生产的Promozyme，它的最适pH5.0，温度60℃，与β-淀粉酶、糖化酶的最适条件相符，因此适合与β-淀粉酶、糖化酶等组合使用，以提高糖化率，见下表。
分型
α-淀粉酶
α-淀粉酶（α-1,4-葡聚糖-4-葡聚糖水解酶）又称液化酶。维管植物，如玉蜀黍属、水稻、高粱、谷子等含有α-淀粉酶，发芽大麦中含有丰富的α-淀粉酶。谷物α-淀粉酶有多种同工酶，如从小麦芽α-淀粉酶中分离出5或6种同工酶，并且α-淀粉酶随着谷物发芽，酶含量与活力均有增加。α-淀粉酶以随机的方式水解淀粉分子内的α-1,4糖苷，它作用的模式、性质和降解物因酶的来源不同而略有不同。
α淀粉酶以随机的方式水解淀粉分子内的α-1,4糖苷键，因为淀粉分子中间的α-1,4糖苷键要比位于分子末端的α-1,4糖苷键敏感，水解直链淀粉时，先切开淀粉分子中间部分的α-1,4糖苷键，使长链淀粉很快地分解成短链的糊精，糊精再继续水解，最后产物为α-麦芽糖和少量的葡萄糖。α-淀粉酶不能水解支链淀粉中的α-1,6糖苷键，也不能水解紧靠α-1,6糖苷键分支点的α-1,4糖苷键，但是能越过分支点，如切开内部的α-1,4糖苷键，因此在水解支链淀粉时，除了产生麦芽糖和葡萄糖，还产生异麦芽糖。α淀粉酶不能水解麦芽糖，但可以水解含有3个或3个以上α-1,4糖苷的低聚糖。因为它水解淀粉生成产物的还原性末端葡萄糖分子中的C₁为α构型，所以称为α-淀粉酶。
α-淀粉酶水解直链淀粉分子时，反应可以分为两个阶段。第一阶段，α-淀粉酶将直链淀粉分子任意地迅速地水解成小分子糊精、麦芽糖和麦芽三糖等低聚糖，使淀粉液的黏度迅速下降，此现象称为液化或糊精化，故生产上又称α-淀粉酶为液化酶。在淀粉液化过程中，α淀粉酶和碘液的呈色反应迅速地由蓝变紫，再变成红色，直至无色，该点称为消色点；第二阶段，缓慢地将第一阶段生成的低聚糖水解为葡萄糖和麦芽糖，第二阶段并不是随机作用的模式。α-淀粉酶水解直链淀粉的最终产物为麦芽六糖、麦芽三糖和麦芽糖。作用于支链淀粉时的最终产物除了葡萄糖和麦芽糖，还残留一系列具有α-1,6糖苷的低聚糖，称为限制糊精（由四个或更多个葡萄糖基构成的低聚糖）。不同来源的α-淀粉酶对分支点附近α-1,4糖苷键的作用有所不同，因此可得到结构不同的极限糊精。
β-淀粉酶
β-淀粉酶（β-1,4-葡聚糖4-麦芽糖水解酶）又称糖化酶。此酶存在于大多数谷物中，如大麦、小麦、番薯、大豆和喜米等，目前已经做了大量的研究工作，并且已经得到了该酶的结晶。与α淀粉酶不同，β-淀粉酶存在于饱满的整粒谷物中，通常其含量并不随谷物发芽而急剧升高。近年来发现不少微生物中也有β-淀粉酶存在，其对淀粉的作用方式与谷物中的β-淀粉酶大体一致。
β-淀粉酶作用于淀粉时也是水解淀粉分子中的α-1,4糖苷，但不同的是α-淀粉酶是内切酶，而β-淀粉酶是外切酶，水解支链淀粉、糖原及有些低聚糖的α-1,4糖苷键。它的分解作用是从淀粉分子的非还原末端开始，依次切下麦芽糖单位（2个葡萄糖基），同时发生转位，产物的构型从α-型转变成β-型麦芽糖，因此称作β-淀粉酶。该酶不能水解α-1,6糖苷键，也不能绕过支链淀粉的分支点继续作用，遇到分支点就停止作用，因此该酶对支链淀粉的作用是不完全的。
葡萄糖淀粉酶（γ-淀粉酶）
葡萄糖淀粉酶（α-1,4-葡聚糖葡萄糖水解酶）是一种外切酶，它能将直链淀粉和支链淀粉分解成为葡萄糖。它作用于淀粉时，从非还原性末端开始以葡萄糖为单位逐个进行水解，将生成的葡萄糖分子的构型由α-型转变成为β-型。
葡萄糖淀粉酶的底物专一性很低，它不但能从淀粉分子的非还原末端切开α-1,4糖苷，也能切开α-1,6糖苷键和α-1,3糖苷键，不过速度慢很多。理论上，葡萄糖淀粉酶可将淀粉100%地水解成葡萄糖，事实上，不同来源的葡萄糖淀粉酶对淀粉的水解能力有所差别。该酶并不能使支链淀粉完全地降解，这可能与支链淀粉中的糖苷键排列方式有关，但当有α淀粉酶参加反应时，糖化酶能够完全降解支链淀粉。
葡萄糖淀粉酶作用于淀粉时反应液的碘色反应消失得很慢，糊液黏度下降得也很慢，但是因为酶解产物葡萄糖的不断积累，淀粉糊液的还原能力上升很快。葡萄糖淀粉酶的催化速率与底物大小有关，一般底物分子越大，水解速率越快，但当相对分子质量超过麦芽五糖时，水解速率不会增加。
在此可逆反应中，葡萄糖的最大积累浓度为95%~97%。
脱支酶
脱支酶（支链淀粉α-1,6-葡聚糖水解酶）又称支切酶。在谷物，如大米、大麦、小麦和玉蜀黍属中均发现有脱支酶的存在。该酶的作用是催化水解支链淀粉及其相关大分子化合物中的α-1,6糖苷，故被命名为脱支酶。
脱支酶的活性需要金属离子。加入金属配位化合物乙二胺四乙酸二钠进行反应，酶活性接近丧失。镁离子和钙离子对酶活性略有激活作用，汞离子、铜离子、铁离子和铝离子则对酶活性有着强烈抑制作用，此外，钙离子能够提高脱支酶的pH值稳定性和热稳定性。
脱支酶能专一性地切开支链淀粉分支点的α-1,6糖苷键，从而剪下整个侧支，形成长短不一的直链淀粉。支链淀粉溶液经脱支酶水解后，其碘色反应从红色变成蓝色。根据作用方式的不同，脱支酶可分为直接脱支酶和间接脱支酶；根据对底物特异性要求，直接脱支酶可分为支链淀粉酶和异淀粉酶。不同来源的脱支酶对于底物作用的专一性有所不同。
测定
淀粉酶（AMS）（EC3.2.1.1）属水解酶类，催化淀粉及糖原水解。淀粉由直链淀粉和支链淀粉组成。前者是许多葡萄糖分子以α-1,4糖苷相连的不分支长链，后者是许多葡萄糖分子以α-1,4及在分支点上以α-1,6糖苷键相连的β两类。β淀粉酶又称淀粉外切酶，仅作用于淀粉的末端，每次分解一个麦芽糖。人体中淀粉酶属α淀粉酶，又称淀粉内切酶，不仅作用于末端，还可随机地作用于淀粉分子内部的α-1,4糖苷键，降解产物为葡萄糖、麦芽糖及含有α-1,6糖苷键支链的糊精。AMS分子量40~50kD，很易由肾脏排泄。主要来源于胰腺和唾液腺分泌，对食物中多糖化合物的消化起重要作用。
血清中AMS主要有两种同工酶，即同工酶P（来源于胰腺）及同工酶S（来源于唾液腺和其他组织）；另一些少量的同工酶为二者的表型或翻译后的修饰物。P和S是受1号染色体上AMS1及AMS2两个基因位点控制。在每一个位点上尚有复等位基因。可用电泳法、等电聚焦法、层析法及选择性抑制法测定P和S，主要是测P，用以提高AMS诊断胰腺炎的特异性。测定总活性的方法分4类，具体方法不少于200种。第1类是测定底物淀粉的消耗量：有黏度法，随着淀粉的降解黏度减低；浊度法，随着淀粉的降解，浊度或散射光减低；碘淀粉法，随着淀粉的降解，碘淀粉反应减少。第2类为生糖法，测定产物葡萄糖。第3类为色原底物分解法：染料与不溶性淀粉结合成色原底物（俗称染色淀粉），在AMS催化下，随着淀粉的降解，游离出染料；测定染料的含量。第4类是酶偶联法。碘淀粉比色法比较实用；碘淀粉简易稀释法（温斯罗法）不敏感，应取消。测糖法准确，但不适于急诊检验。酶偶联法可用于自动分析仪，但代价太高。
原理
淀粉基质经样品中α淀粉酶催化水解生成葡萄糖、麦芽糖及糊精在基质过量的条件下，反应后加入碘液与未被水解的淀粉结合成蓝色配位化合物。此蓝色的深浅与未经酶促水解反应的空白管比较，从而推算出水解的淀粉量，计算AMS活力单位。
参考值：
血清（浆）800~1800U/L（碘淀粉比色法）。
尿1000~12000U/L（碘-淀粉比色法）。
临床意义
增高
急性胰腺炎、流行性腮腺炎，血和尿中AMS显著升高。一般认为，在急性胰腺炎发病的8~12小时血清AMS开始升高，可为参考区间上限的5~10倍，12~24小时达高峰，可为参考值上限的20倍，2~5天下降至正常。如超过500U即有诊断意义，达350U时应怀疑此病。
尿AMS在发病后12~24小时开始升高，达峰值时间较血清慢，当血清AMS恢复正常后，尿AMS可持续升高5~7天，故在急性胰腺炎的后期测尿AMS更有价值。胰脏癌、胰腺外伤、胆石症、胆囊炎胆总管阻塞、急性阑尾炎、肠梗阻和溃疡病穿孔等疾病。各种手术、休克、外伤、使用麻醉剂、注射Morphine后，合成淀粉酶的组织发生肿瘤（如卵巢癌、支气管肺癌）等也可使AMS升高，但常低于500U。AMS可与免疫球蛋白等形成配位化合物，或酶分子本身聚合成为巨淀粉酶分子，这种分子不能通过肾小球，血清中AMS升高，尿AMS正常，称为巨淀粉酶血症。可见于健康人及乙醇中毒、糖尿病、肝病、恶性肿瘤和各种自身免疫疾病。淀粉酶升高程度与病情轻重不成正相关，病情轻者可能很高病情重者如爆发性胰腺炎因腺泡组织受到严重破坏，AMS生成大为减少，因而测定结果可能不高。
减低
正常人血清中的AMS主要由肝脏产生，故血、尿AMS减低见于某些肝硬化、肝炎等肝病。当肾功能严重障碍时，血清AMS可增高，而尿AMS降低。近年发现急性胰腺炎患者淀粉酶的肾脏清除率明显增高，而肌酸酐的清除率不受影响，测定尿淀粉酶清除率（Cam）和肌酐清除率（Ccr）的比值，可大大提高对急性胰腺炎诊断的敏感性与特异性。
Cam/Ccr=尿AMS（U）/血清AMS（U）×血清Ccr/尿Ccr×100%
健康人此比值为1%~4%，急性胰腺炎患者为7%~15%，巨淀粉酶血症为1%以下。慢性胰腺炎、胰脏癌均在4%以下，慢性复发性胰腺炎患者90%此比值升高。胆石症患者如血清AMS活力升高的同时伴有Cam/Ccr比值增高，则多提示并发有急性胰腺炎。
应用领域
α淀粉酶广泛应用于食品发酵，包括谷物加工、果汁加工、蔬菜加工、制作面包、婴儿食品、生产葡萄糖和饴糖、发酵啤酒、白酒、日本清酒和酱油等。此外在纺织、造纸、医药、轻化工和石油开采等领域也有应用。
β-淀粉酶主要用于生产麦芽糖和啤酒工业外加酶法糖化等领域。
糖化酶的作用机制目前研究得不是很清楚，但它与β-淀粉酶的某些方面类似。它是一种在工业上用途广泛的酶，目前主要用作淀粉的糖化剂，广泛用于葡萄糖工业、酿酒和乙醇工业及发酵工业，在改进食品加工技术、提高食品质量等方面有重要的作用。
参考资料
The crystal structures of α-amylase and α-glucosidase.ResearchGate.2025-07-18